هموگلوبین در مقابل میوگلوبین
میوگلوبین و هموگلوبین هموپروتئین هایی هستند که توانایی اتصال به اکسیژن مولکولی را دارند. اینها اولین پروتئین هایی هستند که ساختار سه بعدی آن توسط کریستالوگرافی اشعه ایکس حل شد. پروتئین ها پلیمرهای اسیدهای آمینه هستند که از طریق پیوندهای پپتیدی به هم متصل می شوند. آمینو اسیدها بلوک های سازنده پروتئین ها هستند. بر اساس شکل کلی آنها، این پروتئین ها در زیر پروتئین های کروی دسته بندی می شوند. پروتئین های کروی شکل تا حدودی کروی یا بیضی شکل دارند. خواص مختلف این پروتئین های کروی منحصر به فرد به ارگانیسم کمک می کند تا مولکول های اکسیژن را بین آنها جابجا کند. محل فعال این پروتئین های ویژه شامل آهن (II) پروتوپورفیرین IX است که در یک جیب مقاوم در برابر آب محصور شده است.
میوگلوبین
میوگلوبین به عنوان یک پروتئین مونومر که در آن گلوبین اطراف یک هم وجود دارد. به عنوان یک حامل ثانویه اکسیژن در بافت ماهیچه ای عمل می کند. هنگامی که سلول های ماهیچه ای در حال فعالیت هستند، به مقدار زیادی اکسیژن نیاز دارند. سلول‌های ماهیچه‌ای از این پروتئین‌ها برای تسریع انتشار اکسیژن و گرفتن اکسیژن برای زمان‌های تنفس شدید استفاده می‌کنند. ساختار سوم میوگلوبین شبیه ساختار پروتئین گلبولی محلول در آب است.
زنجیره پلی پپتیدی میوگلوبین دارای 8 آلفا-مارپیچ مجزای راست دست است. هر مولکول پروتئین حاوی یک گروه پروتتیک هِم و هر باقیمانده هِم حاوی یک اتم آهن متصل به مرکز است. اکسیژن مستقیماً به اتم آهن گروه پروتزی هِم متصل می شود.
هموگلوبین
هموگلوبین به عنوان یک پروتئین تترامری است که در آن هر زیر واحد از یک گلوبین تشکیل شده است که یک هم را احاطه کرده است. این حامل اکسیژن در سراسر سیستم است. مولکول‌های اکسیژن را متصل می‌کند و سپس توسط گلبول‌های قرمز خون از طریق خون منتقل می‌شود.
در مهره داران، اکسیژن از طریق بافت ریه به گلبول های قرمز پخش می شود. از آنجایی که هموگلوبین یک تترامر است، می تواند چهار مولکول اکسیژن را به طور همزمان متصل کند. سپس اکسیژن محدود شده در سراسر بدن توزیع می شود و از گلبول های قرمز خون به سلول های تنفسی تخلیه می شود. سپس هموگلوبین دی اکسید کربن را می گیرد و به ریه ها برمی گرداند. بنابراین، هموگلوبین برای رساندن اکسیژن مورد نیاز برای متابولیسم سلولی و حذف مواد زائد حاصل، یعنی دی اکسید کربن، عمل می کند..
هموگلوبین از چندین زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است. هموگلوبین انسانی از دو زیر واحد α (آلفا) و دو زیر واحد β (بتا) تشکیل شده است. هر زیرواحد α دارای 144 باقیمانده و هر زیرواحد β دارای 146 باقیمانده است. خصوصیات ساختاری هر دو زیرواحد α (آلفا) و β (بتا) مشابه میوگلوبین است.
هموگلوبین در مقابل میوگلوبین
• هموگلوبین اکسیژن را در خون منتقل می کند در حالی که میوگلوبین اکسیژن را در ماهیچه ها منتقل یا ذخیره می کند.
• میوگلوبین از یک زنجیره پلی پپتیدی منفرد و هموگلوبین از چندین زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است.
• برخلاف میوگلوبین، غلظت هموگلوبین در گلبول قرمز بسیار بالا است.
• در ابتدا، میوگلوبین به مولکول های اکسیژن به راحتی متصل می شود و اخیراً اشباع می شود. این فرآیند اتصال در میوگلوبین بسیار سریع است تا در هموگلوبین. هموگلوبین در ابتدا اکسیژن را به سختی متصل می کند.
• میوگلوبین به عنوان یک پروتئین مونومر در حالی که هموگلوبین به عنوان یک پروتئین تترامر رخ می دهد.
• دو نوع زنجیره پلی پپتیدی (دو زنجیره α و دو زنجیره β) در هموگلوبین وجود دارد.
• میوگلوبین می تواند یک مولکول اکسیژن به نام مونومر را متصل کند، در حالی که هموگلوبین می تواند چهار مولکول اکسیژن را به نام تترامر متصل کند.
• میوگلوبین محکم تر از هموگلوبین به اکسیژن متصل می شود.
• هموگلوبین برخلاف میوگلوبین می تواند هم اکسیژن و هم دی اکسید کربن را متصل و تخلیه کند.
