تفاوت کلیدی - تریپسین در مقابل کیموتریپسین
هضم پروتئین فرآیند بسیار مهمی در فرآیند کلی هضم در موجودات زنده است. پروتئین های پیچیده به مونومرهای اسیدهای آمینه آن هضم می شوند و از طریق روده کوچک جذب می شوند. پروتئین ها ضروری هستند زیرا نقش عملکردی و ساختاری اصلی را در ارگانیسم ایفا می کنند. هضم پروتئین از طریق آنزیم های هضم پروتئین انجام می شود که شامل تریپسین، کیموتریپسین، پپتیدازها و پروتئازها می شود. تریپسین یک آنزیم هضم کننده پروتئین است که پیوند پپتیدی را در آمینو اسیدهای پایه که شامل لیزین و آرژنین می‌شود، می‌شکند. کیموتریپسین همچنین یک آنزیم هضم کننده پروتئین است که پیوند پپتیدی اسیدهای آمینه معطر مانند فنیل آلانین، تریپتوفان و تیروزین را می شکند.تفاوت اصلی بین تریپسین و کیموتریپسین در موقعیت اسید آمینه ای است که در آن در پروتئین شکاف می کند. تریپسین در موقعیت های اسید آمینه پایه می شکافد در حالی که کیموتریپسین در موقعیت های اسید آمینه معطر می شکافد.
تریپسین چیست؟
تریپسین یک پروتئین 23.3 کیلو دالتون است که از خانواده پروتئازهای سرین است و سوبستراهای اصلی آن اسیدهای آمینه بازی هستند. این اسیدهای آمینه اساسی شامل آرژنین و لیزین هستند. تریپسین در سال 1876 توسط کوهنه کشف شد. تریپسین یک پروتئین کروی است و به شکل غیرفعال آن که تریپسینوژن – زیموژن است وجود دارد. مکانیسم اثر تریپسین بر اساس فعالیت پروتئاز سرین است.
تریپسین در انتهای C اسیدهای آمینه اساسی می شکافد. این یک واکنش هیدرولیز است و در pH - 8.0 در روده کوچک انجام می شود. فعال شدن تریپسینوژن از طریق حذف هگزاپپتید پایانی صورت می گیرد و شکل فعال را تولید می کند. تریپسین تریپسین فعال دو نوع اصلی است. α – تریپسین و بتا – تریپسین.آنها از نظر پایداری حرارتی و ساختارشان متفاوت هستند. محل فعال تریپسین حاوی هیستیدین (H63)، اسید آسپارتیک (D107) و سرین (S200) است.
شکل 01: تریپسین
عمل آنزیمی تریپسین توسط DFP، آپروتینین، Ag+، بنزامیدین و EDTA مهار می شود. کاربردهای تریپسین شامل تفکیک بافت، تریپسینیزاسیون در کشت سلولی حیوانی، نقشه برداری تریپتیک، مطالعات پروتئین در شرایط آزمایشگاهی، اثر انگشت و در کاربردهای کشت بافت می باشد.
کیموتریپسین چیست؟
کیموتریپسین دارای وزن مولکولی 25.6 کیلو دالتون است و از خانواده پروتئاز سرین است و یک اندوپپتیداز است. کیموتریپسین به شکل غیر فعال خود که کیموتریپسینوژن است وجود دارد. کیموتریپسین در سال 1900 کشف شد.کیموتریپسین پیوندهای پپتیدی را در اسیدهای آمینه آروماتیک هیدرولیز می کند. این سوبستراهای معطر عبارتند از تیروزین، فنیل آلانین و تریپتوفان. سوبستراهای این آنزیم عمدتاً در ایزومرهای L هستند و به راحتی بر روی آمیدها و استرهای اسیدهای آمینه اثر می‌گذارند. pH بهینه ای که کیموتریپسین در آن عمل می کند 7.8 - 8.0 است. دو شکل اصلی کیموتریپسین مانند کیموتریپسین A و کیموتریپسین B وجود دارد که از نظر خصوصیات ساختاری و پروتئولیتیک کمی متفاوت هستند. محل فعال کیموتریپسین حاوی یک سه گانه کاتالیزوری است و از هیستیدین (H57)، اسید آسپارتیک (D102) و سرین (S195) تشکیل شده است.
شکل 02: کیموتریپسین
فعال کننده های کیموتریپسین عبارتند از ستیل تری متیل آمونیوم برومید، دودسیل تری متیل آمونیوم برومید، هگزادسیل تری متیل آمونیوم برمید و تترابوتیلامونیوم بروماید.مهار کننده های کیموتریپسین پپتیدیل آلدئیدها، اسیدهای بورونیک و مشتقات کومارین هستند. کیموتریپسین به طور تجاری در سنتز پپتید، نقشه برداری پپتید و انگشت نگاری پپتید استفاده می شود.
شباهت های بین تریپسین و کیموتریپسین چیست؟
- هر دو آنزیم سرین پروتئاز هستند.
- هر دو آنزیم پیوندهای پپتیدی را می شکنند.
- هر دو آنزیم در روده کوچک عمل می کنند.
- هر دو آنزیم به شکل غیرفعال خود به عنوان زیموژن وجود دارند.
- هر دو آنزیم از یک سه گانه کاتالیزوری حاوی هیستیدین، اسید آسپارتیک و سرین در محل فعال خود تشکیل شده اند.
- هر دو آنزیم در ابتدا کشف و از گاو استخراج شدند.
- تولید هر دو آنزیم در حال حاضر از طریق تکنیک های DNA نوترکیب انجام می شود.
- هر دو آنزیم بر روی pH پایه بهینه عمل می کنند.
- هر دو آنزیم در شرایط آزمایشگاهی در صنایع مختلف استفاده می شوند.
تفاوت بین تریپسین و کیموتریپسین چیست؟
تریپسین در مقابل کیموتریپسین |
|
| تریپسین یک آنزیم هضم کننده پروتئین است که پیوند پپتیدی اسیدهای آمینه اساسی مانند لیزین و آرژنین را می شکند. | کیموتریپسین که یک آنزیم هضم کننده پروتئین نیز هست، پیوند پپتیدی اسیدهای آمینه معطر مانند فنیل آلانین، تریپتوفان و تیروزین را می شکند. |
| وزن مولکولی | |
| وزن مولکولی تریپسین 23.3 کیلو دالتون است. | وزن مولکولی کیموتریپسین 25.6 کیلو دالتون است. |
| سوبسترا | |
| پروتئین های پیچیده به مونومرهای اسیدهای آمینه آن هضم می شوند و از طریق روده کوچک جذب می شوند. | سوبستراهای آمینو اسیدهای معطر مانند تیروزین، تریپتوفان و فنیل آلانین بر روی کیموتریپسین اثر می‌گذارند. |
| شکل زیموژن آنزیم | |
| تریپسینوژن شکل غیر فعال تریپسین است. | کیموتریپسینوژن شکل غیر فعال کیموتریپسین است. |
| فعال‌ها | |
| لانتانیدها فعال کننده تریپسین هستند. | Cetyltrimethylammonium bromide، Dodecyltrimethylammonium bromide، Hexadecyltrimethylammonium bromide و Tetrabutylammonium bromide فعال کننده های کیموتریپسین هستند. |
|
مهارکننده |
|
| DFP، آپروتینین، Ag+، بنزامیدین، و EDTA مهارکننده های تریپسین هستند. | پپتیدیل آلدئیدها، اسیدهای بورونیک و مشتقات کومارین مهارکننده های کیموتریپسین هستند. |
خلاصه - تریپسین در مقابل کیموتریپسین
پپتیدازها یا آنزیم های پروتئولیتیک پروتئین ها را از طریق هیدرولیز پیوند پپتیدی جدا می کنند. تریپسین پیوند پپتیدی را در اسیدهای آمینه پایه می شکافد در حالی که کیموتریپسین پیوند پپتیدی را در باقی مانده های اسید آمینه معطر می شکافد. هر دو آنزیم سرین پپتیداز هستند و در روده کوچک در یک محیط pH پایه عمل می کنند. در حال حاضر تحقیقات زیادی در زمینه تولید تریپسین و کیموتریپسین با استفاده از فناوری DNA نوترکیب با استفاده از گونه های مختلف باکتریایی و قارچی انجام می شود زیرا این آنزیم ها دارای ارزش صنعتی بالایی هستند. این تفاوت بین تریپسین و کیموتریپسین است.
دانلود نسخه PDF Trypsin vs Chymotrypsin
می توانید نسخه PDF این مقاله را دانلود کنید و طبق یادداشت نقل قول برای اهداف آفلاین از آن استفاده کنید. لطفاً نسخه PDF را از اینجا دانلود کنید تفاوت بین تریپسین و کیموتریپسین
