قفل در مقابل کلید در مقابل تناسب القایی
آنزیم ها به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی شناخته می شوند که تقریباً در هر واکنش سلولی در موجودات زنده استفاده می شوند. آنها می توانند سرعت یک واکنش بیوشیمیایی را افزایش دهند، بدون اینکه آنزیم خودش توسط واکنش تغییر کند. به دلیل قابلیت استفاده مجدد، حتی غلظت کمی از یک آنزیم می تواند بسیار موثر باشد. تمام آنزیم ها پروتئینی و کروی شکل هستند. با این حال، مانند همه کاتالیزورهای دیگر، این کاتالیزورهای بیولوژیکی مقدار نهایی محصولات را تغییر نمی دهند و نمی توانند واکنش هایی را ایجاد کنند. برخلاف سایر کاتالیزورهای معمولی، آنزیم‌ها تنها یک نوع واکنش برگشت‌پذیر را کاتالیز می‌کنند که به آن واکنش ویژه می‌گویند.از آنجایی که آنزیم ها پروتئین هستند. آنها می توانند در محدوده دما، فشار و pH خاصی کار کنند. بیشتر آنزیم ها با ساختن مجموعه ای از "کمپلکس های آنزیم- سوبسترا" واکنش ها را کاتالیز می کنند. در این کمپلکس ها، سوبسترا به شدت به آنزیم های مربوط به حالت گذار متصل می شود. این حالت کمترین انرژی را دارد. بنابراین پایدارتر از حالت گذار یک واکنش کاتالیز نشده است. در نتیجه، یک آنزیم انرژی فعال سازی واکنش بیولوژیکی را کاهش می دهد که آن را کاتالیز می کند. دو نظریه اصلی برای توضیح چگونگی تشکیل کمپلکس‌های آنزیم-سوبسترا استفاده می‌شود. آنها نظریه قفل و کلید و نظریه تناسب القایی هستند.
مدل قفل و کلید
آنزیم ها شکل بسیار دقیقی دارند که شامل یک شکاف یا جیب به نام محل های فعال است. در این تئوری، بستر مانند یک کلید در یک قفل در یک مکان فعال قرار می گیرد. عمدتاً پیوندهای یونی و پیوندهای هیدروژنی، بستر را در محل‌های فعال نگه می‌دارند تا کمپلکس آنزیم - سوبسترا را تشکیل دهند. هنگامی که آنزیم تشکیل شد، با کمک به تغییر بستر، یا جدا کردن آن یا پوشاندن قطعات به هم، واکنش را کاتالیز می کند.این تئوری به تماس دقیقی که بین سایت های فعال و بستر ایجاد می شود بستگی دارد. بنابراین، این نظریه ممکن است کاملاً صحیح نباشد، به خصوص زمانی که حرکت تصادفی مولکول‌های زیرلایه درگیر باشد.
مدل متناسب القایی
در این نظریه، محل فعال شکل خود را تغییر می دهد تا یک مولکول بستر را بپوشاند. آنزیم پس از اتصال به یک بستر خاص، مؤثرترین شکل خود را به خود می گیرد. بنابراین، شکل آنزیم مانند شکل دستکش تحت تأثیر دستی که آن را می پوشد، تحت تأثیر بستر قرار می گیرد. سپس مولکول آنزیم به نوبه خود مولکول سوبسترا را تحریف می کند، پیوندها را تحت فشار قرار می دهد و بستر را کمتر پایدار می کند، بنابراین انرژی فعال سازی واکنش را کاهش می دهد. از آنجایی که انرژی فعال سازی کم است، واکنش با سرعت زیادی رخ می دهد و محصولات را تشکیل می دهد. پس از آزاد شدن محصولات، محل فعال‌سازی آنزیم به شکل اولیه خود باز می‌گردد و مولکول زیرلایه بعدی را متصل می‌کند.
تفاوت قفل و کلید و تناسب القایی چیست؟
• نظریه تناسب القایی نسخه اصلاح شده نظریه قفل و کلید است.
• برخلاف نظریه قفل و کلید، نظریه تناسب القایی به تماس دقیقی که بین محل فعال و بستر ایجاد می شود بستگی ندارد.
• در نظریه تناسب القایی، شکل آنزیم تحت تأثیر بستر قرار می گیرد در حالی که در نظریه قفل و کلید، شکل بستر تحت تأثیر آنزیم است.
• در تئوری قفل و کلید، مکان های فعال دارای شکل دقیق هستند، در حالی که در نظریه برازش القایی، مکان فعال ابتدا شکل دقیقی ندارد، اما بعداً شکل سایت بر اساس زیرلایه تشکیل می شود. ، که قرار است متصل شود.
