تفاوت کلیدی – Kd در مقابل کیلومتر
Kd و Km ثابت های تعادلی هستند. تفاوت اصلی بین Kd و Km این است که Kd یک ثابت ترمودینامیکی است در حالی که Km یک ثابت ترمودینامیکی نیست.
Kd به ثابت تفکیک اشاره دارد در حالی که Km ثابت Michaelis است. هر دو این ثابت ها در تجزیه و تحلیل کمی واکنش های آنزیمی بسیار مهم هستند.
Kd چیست؟
Kd ثابت تفکیک است. به دلیل استفاده از آن در سیستم های تعادلی به عنوان ثابت تفکیک تعادل نیز شناخته می شود. ثابت تفکیک ثابت تعادل واکنش هایی است که در آن یک ترکیب بزرگ به صورت برگشت پذیر به اجزای کوچک تبدیل می شود.فرآیند این تبدیل به عنوان تفکیک نیز شناخته می شود. یک مولکول یونی همیشه به یون های خود تجزیه می شود. سپس ثابت تفکیک یا Kd مقداری است که بیانگر میزان تجزیه یک ماده خاص در محلول به یون است. بنابراین، این برابر است با حاصلضرب غلظت یون های مربوطه تقسیم بر غلظت مولکول جدا نشده.
AB ↔ A + B
در واکنش کلی بالا، ثابت تفکیک Kd را می توان به صورت زیر ارائه کرد.
Kd=[A][B] / [AB].
علاوه بر این، اگر یک رابطه استوکیومتری وجود دارد، باید ضرایب استوکیومتری را در معادله وارد کرد.
xAB ↔ aA + bB
معادله ثابت تفکیک، Kd برای واکنش فوق به صورت زیر است:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
به طور خاص، در کاربردهای بیوشیمیایی، Kd به تعیین مقدار محصولات داده شده توسط یک واکنش شیمیایی در حضور آنزیم کمک می کند. Kd یک واکنش آنزیمی، تمایل لیگاند-گیرنده را بیان می کند. به عبارت دیگر، توانایی یک سوبسترا برای خروج از گیرنده آنزیم را بیان می کند. از سوی دیگر، چگونگی اتصال یک سوبسترا به آنزیم را توصیف می کند.
کیلومتر چیست؟
Km ثابت مایکلیس است. بر خلاف Kd، Km یک ثابت جنبشی است. کاربرد اصلی آن در سینتیک آنزیم است، یعنی تعیین میل ترکیبی یک بستر برای اتصال به آنزیم. ثابت با ارتباط غلظت سوبسترا به سرعت واکنش در حضور یک آنزیم بیان می شود. بر این اساس، ثابت Michaelis یا Km غلظت بستر زمانی است که سرعت واکنش به نصف حداکثر سرعت خود برسد.
شکل 1: رابطه بین سرعت واکنش و غلظت سوبسترا در یک واکنش آنزیمی.
در طول واکنش بین آنزیم (E) و سوبسترا (S)، تشکیل محصولات (P) به شرح زیر است:
E + S ↔ E-S مجتمع ↔ E + P
اگر ثابت های تعادل واکنش فوق به شرح زیر باشد، می توانید کیلومتر را از این ثابت ها استخراج کنید.
Km=K-1 + K+2 / K+1
تعیین کیلومتر بر اساس مفهوم مایکل
Michaelis با استفاده از غلظت سوبسترا، [S] و حداکثر سرعت واکنش، Vmax رابطه ای ایجاد کرد. رابطه بین غلظت سوبسترا و کیلومتر یک واکنش آنزیمی به شرح زیر است:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v سرعت در هر زمان است، در حالی که [S] غلظت بستر در یک زمان خاص است و Vmax حداکثر سرعت واکنش است.کیلومتر ثابت Michaelis برای آنزیم در واکنش است. مقدار ثابت Michaelis به آنزیم بستگی دارد. در نتیجه، مقدار کمی از Km نشان می دهد که آنزیم با مقدار کمی از سوبسترا اشباع می شود. سپس Vmax در غلظت کم بستر بدست می آید. در مقابل، یک مقدار Km بالا نشان می‌دهد که آنزیم برای اشباع شدن به مقدار زیادی سوبسترا نیاز دارد.
تفاوت بین Kd و Km چیست؟
Kd در مقابل کیلومتر |
|
| Kd ثابت تفکیک است. | Km ثابت Michaelis است. |
| طبیعت | |
| Kd یک ثابت ترمودینامیکی است. | Km یک ثابت جنبشی است. |
| جزئیات | |
| Kd نشان دهنده میل ترکیبی یک سوبسترا به یک آنزیم است. | Km نشان دهنده رابطه بین غلظت بستر و سرعت واکنش است. |
خلاصه - Kd در مقابل Km
Kd و Km ثابت های تعادلی هستند که خواص واکنش های آنزیمی را توصیف می کنند. تفاوت اصلی بین Kd و Km این است که Kd یک ثابت ترمودینامیکی است در حالی که Km یک ثابت ترمودینامیکی نیست.
