تفاوت اصلی بین مهار غیر رقابتی و مهار آلوستریک این است که در مهار غیر رقابتی، حداکثر سرعت واکنش کاتالیز شده (Vmax) کاهش می یابد و غلظت سوبسترا (Km) بدون تغییر می ماند، در حالی که در مهار آلوستریک، Vmax بدون تغییر باقی می ماند. و کیلومتر افزایش می یابد.
آنزیم ها برای اکثر واکنش هایی که در ارگانیسم ها انجام می شود ضروری هستند. معمولاً یک آنزیم با کاهش انرژی فعال سازی مورد نیاز برای واکنش، واکنش را کاتالیز می کند. اما آنزیم ها باید به دقت تنظیم شوند تا سطح محصولات نهایی را که به سطوح نامطلوب افزایش می دهند، کنترل کنند. با مهار آنزیم کنترل می شود.مهارکننده آنزیم مولکولی است که مسیر واکنش طبیعی بین آنزیم و سوبسترا را مختل می کند.
محل فعال ناحیه ای از آنزیم است که در آن سوبستراها متصل شده و تحت یک واکنش شیمیایی قرار می گیرند. محل آلوستریک جایی است که به مولکول ها اجازه می دهد فعالیت آنزیم را فعال یا مهار کنند. سینتیک آنزیم نقش مهمی در طول مهار آنزیم ایفا می کند. حداکثر سرعت واکنش مشخصه یک آنزیم خاص در یک غلظت خاص به عنوان حداکثر سرعت یا Vmax شناخته می شود. غلظت زیرلایه ای که نرخی معادل نصف Vmax می دهد کیلومتر است.
بازداری غیررقابتی چیست؟
مهار غیر رقابتی نوعی از مهار آنزیم است که در آن مهارکننده فعالیت آنزیم را کاهش می‌دهد و به همان اندازه به آنزیم متصل می‌شود، خواه به سوبسترا متصل باشد یا نباشد. به عبارت دیگر، مهار غیر رقابتی جایی است که بازدارنده و سوبسترا هر دو به آنزیم در هر زمان معین متصل می شوند. هنگامی که هم سوبسترا و هم بازدارنده به آنزیم متصل می شوند، یک کمپلکس آنزیم- بستر- بازدارنده را تشکیل می دهند.وقتی این مجموعه تشکیل شود نمی تواند محصولی تولید کند. این فقط می تواند به کمپلکس آنزیم-سوبسترا یا کمپلکس آنزیم-بازدارنده تبدیل شود.
شکل 01: بازداری غیررقابتی
در مهار غیر رقابتی، بازدارنده میل ترکیبی یکسانی برای آنزیم و کمپلکس آنزیم-سوبسترا دارد. رایج ترین مکانیسم یک مهارکننده غیررقابتی، اتصال برگشت پذیر مهارکننده به یک محل آلوستریک است. اما بازدارنده توانایی اتصال مستقیم به محل فعال را نیز دارد. یک نمونه از مهارکننده های غیر رقابتی تبدیل پیروات کیناز به پیروات است. تبدیل فسفونول پیروات به پیرووات توسط پیروات کیناز کاتالیز می شود. اسید آمینه ای به نام آلانین که از پیروات سنتز می شود، آنزیم پیروات کیناز را در طی گلیکولیز مهار می کند.آلانین به عنوان یک مهار کننده غیر رقابتی عمل می کند.
مهار آلوستریک چیست؟
مهار آلوستریک نوعی مهار آنزیم است که در آن مهارکننده با غیرفعال کردن آنزیم و اتصال به آنزیم در محل آلوستریک، فعالیت آنزیم را کاهش می دهد. در اینجا، بازدارنده به طور مستقیم با بستر در محل فعال رقابت نمی کند. اما به طور غیر مستقیم ترکیب آنزیم را تغییر می دهد. پس از تغییر شکل، آنزیم غیر فعال می شود. بنابراین، دیگر نمی تواند با بستر مربوطه متصل شود. این به نوبه خود، شکل گیری محصولات نهایی را کند می کند.
شکل 02: مهار آلوستریک
مهار آلوستریک از تشکیل محصولات غیر ضروری جلوگیری می کند و اتلاف انرژی را کاهش می دهد.یک مثال از مهار آلوستریک، تبدیل ADP به ATP در گلیکولیز است. در اینجا، زمانی که ATP اضافی در سیستم وجود دارد، ATP به عنوان یک مهارکننده آلوستریک عمل می کند. به فسفوفروکتوکیناز که یکی از آنزیم های دخیل در گلیکولیز است متصل می شود. این باعث کاهش سرعت تبدیل ADP می شود. در نتیجه ATP از تولید غیر ضروری خود جلوگیری می کند. بنابراین، تولید بیش از حد ATP در صورت وجود مقادیر کافی مورد نیاز نیست.
شباهت های بین مهار غیر رقابتی و آلوستریک چیست؟
- هر دو نوع مهار آنزیم باعث کاهش فعالیت آنزیم می شود.
- مهارکننده‌های هر دو مهار آنزیمی با سوبسترا در محل فعال رقابت نمی‌کنند.
- مهارکننده ها ترکیب آنزیم را به طور غیر مستقیم تغییر می دهند.
- هر دو مهارکننده شکل آنزیم را تغییر می دهند.
تفاوت بین مهار غیر رقابتی و مهار آلوستریک چیست؟
در مهار غیر رقابتی، Vmax واکنش کاهش می یابد در حالی که مقدار کیلومتر بدون تغییر باقی می ماند. در مقابل، در مهار آلوستریک، Vmax بدون تغییر باقی می‌ماند و مقدار کیلومتر افزایش می‌یابد. بنابراین، این تفاوت کلیدی بین مهار غیر رقابتی و آلوستریک است. مهار آلوستریک بیشتر بر استفاده از مواد شیمیایی تمرکز دارد که فعالیت آنزیم را با اتصال به یک محل آلوستریک تغییر می‌دهند، در حالی که مهارکننده‌های غیررقابتی همیشه با اتصال مستقیم به یک مکان جایگزین، آنزیم فعال را متوقف می‌کنند.
اینفوگرافیک زیر تفاوت‌های بین مهار غیر رقابتی و مهار آلوستریک را برای مقایسه کنار هم نشان می‌دهد.
خلاصه - غیر رقابتی در مقابل مهار آلوستریک
مهار غیر رقابتی یک مهار آنزیمی است که در آن مهارکننده فعالیت آنزیم را کاهش می‌دهد و به همان اندازه به آنزیم متصل می‌شود، چه به سوبسترا متصل شود یا نه. مهار آلوستریک نوعی مهار آنزیم است که در آن بازدارنده با غیرفعال کردن آنزیم، فعالیت آنزیم را کند می کند و به آنزیم در محل آلوستریک متصل می شود.تفاوت کلیدی بین مهار غیر رقابتی و مهار آلوستریک این است که حداکثر سرعت واکنش کاتالیز شده (Vmax) کاهش می‌یابد و غلظت سوبسترا (Km) بدون تغییر در مهار غیر رقابتی باقی می‌ماند در حالی که Vmax بدون تغییر باقی می‌ماند، و Km در آلوستریک افزایش می‌یابد. مهار.
