تفاوت اصلی بین کاسپاز و پروکاسپاز این است که کاسپاز یک آنزیم پروتئاز فعال است که در آپوپتوز یا مرگ برنامه ریزی شده سلولی ضروری است، در حالی که پروکاسپاز یک آنزیم پروتئاز غیرفعال است که پیش ساز غیر فعال کاسپاز است.
پروتئازها آنزیم هایی هستند که تجزیه پیوندهای پپتیدی در پروتئین ها را کاتالیز می کنند. این واکنش پروتئولیز نامیده می شود. پروتئازها تبدیل پروتئین های بزرگ به پپتیدهای کوچکتر و اسیدهای آمینه منفرد را کاتالیز می کنند. انواع مختلفی از پروتئازها مانند پروتئازهای اسیدی، خنثی و قلیایی وجود دارد. این پروتئازها را می توان از گیاهان، حیوانات و میکروارگانیسم ها به دست آورد.آنها همچنین در ویروس ها یافت می شوند. پروتئازها به طور مستقل چندین بار تکامل یافته اند به گونه ای که کلاس های مختلف پروتئازها می توانند واکنش مشابهی را با استفاده از مکانیسم های کاتالیزوری کاملاً متفاوت انجام دهند. کاسپاز و پروکاسپاز دو نوع پروتئاز هستند. کاسپازها در آپوپتوز ضروری هستند، در حالی که پروکاسپازها پیش سازهای غیر فعال کاسپازها در سلول ها هستند.
کاسپاز چیست؟
کاسپاز یک آنزیم پروتئاز فعال است که نقش اساسی در مرگ برنامه ریزی شده سلول ایفا می کند. به دلیل فعالیت خاص سیستئین پروتئاز آن به کاسپاز معروف است. یک سیستئین در محل فعال این آنزیم فقط پس از باقیمانده اسید آسپارتیک به طور نوکلئوفیلیک به پروتئین هدف حمله می کند و آن را می شکافد. حدود 12 کاسپاز تایید شده در انسان وجود دارد که عملکردهای سلولی مختلفی را انجام می دهند. انواع مختلفی از کاسپازها به عنوان آغازگر، اعدام کننده، التهابی و غیره وجود دارد.
شکل 01: کاسپاز
نقش این آنزیم در مرگ برنامه ریزی شده سلولی برای اولین بار در سال 1993 شناسایی شد. فعال سازی کاسپاز تضمین می کند که اجزای سلولی به شیوه ای کنترل شده تجزیه می شوند. کاسپاز مرگ سلولی را با کمترین تأثیر بر بافت های اطراف کاتالیز می کند. این آنزیم همچنین نقش هایی مانند پیروپتوز و نکروپتوز در مرگ برنامه ریزی شده سلولی دارد. این اشکال مرگ سلولی برای محافظت از ارگانیسم در برابر سیگنال های استرس سلولی و حملات بیماری زا مهم هستند. علاوه بر این، این آنزیم دارای نقش های شناسایی شده دیگری مانند تکثیر سلولی، سرکوب تومور، تمایز سلولی و هدایت آکسون و پیری است. با این حال، فعال شدن بیش از حد برخی از کاسپازها، مانند کاسپاز-3 می تواند منجر به مرگ بیش از حد سلول شود. این وضعیت در چندین بیماری تخریب کننده عصبی مانند بیماری آلزایمر مشاهده می شود.
پروکاسپاز چیست؟
پروکاسپاز یک آنزیم پروتئاز غیرفعال است. پروکاسپاز یک زیموژن غیرفعال است که تنها به دنبال یک محرک مناسب فعال می شود. کنترل سطح پس از ترجمه اجازه تنظیم سریع و محکم این آنزیم را می دهد. فرآیند فعال سازی شامل دایمر شدن یا اغلب الیگومریزاسیون پروکاسپازها است. به دنبال فرآیند دایمر شدن، پروکاسپاز به یک زیر واحد کوچک و یک زیر واحد بزرگ تقسیم می شود. زیر واحدهای بزرگ و کوچک با یکدیگر مرتبط می شوند تا یک کاسپاز هترودایمر فعال تشکیل دهند.
شکل 02: پروکاسپاز
آنزیم فعال اغلب به عنوان یک هتروتترامر در محیط بیولوژیکی وجود دارد که در آن یک دایمر پروکاسپاز برای تشکیل یک هتروتترامر به هم می شکافد. علاوه بر این، مرحله دیمریزاسیون فعال شدن پروکاسپاز آغازگر و پروکاسپاز التهابی را تسهیل می‌کند.دیمریزاسیون با اتصال به پروتئین های آداپتور از طریق موتیف های برهمکنش پروتئین-پروتئین که در این پروکاسپازها هستند تسهیل می شود. به این نقوش چین های مرگ می گویند. برش پروکاسپاز آغازگر به صورت اتوپروتئولیتی انجام می شود، در حالی که پروکاسپاز آغازگر پروکاسپاز جلاد را می شکافد.
شباهت‌های بین کاسپاز و پروکاسپاز چیست؟
- کاسپاز و پروکاسپاز دو نوع پروتئاز هستند.
- هر دو پروتئینی هستند که از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند.
- آنها شباهت هایی در ساختار دارند.
- آنها در انسان و سایر پستانداران مانند موش یافت می شوند.
- هر دو برای عملکردهای سلولی بسیار مهم هستند.
تفاوت بین کاسپاز و پروکاسپاز چیست؟
کاسپاز یک آنزیم پروتئاز فعال است که برای مرگ برنامه ریزی شده سلولی مهم است، در حالی که پروکاسپاز پیش ساز غیر فعال کاسپاز است. بنابراین، این تفاوت اصلی بین کاسپاز و پروکاسپاز است.علاوه بر این، کاسپاز یک مولکول نسبتا کوچکتر است، در حالی که پروکاسپاز یک مولکول نسبتا بزرگتر است.
اینفوگرافیک زیر تفاوت‌های بین کاسپاز و پروکاسپاز را به شکل جدولی برای مقایسه کنار هم فهرست می‌کند.
خلاصه - کاسپاز در مقابل پروکاسپاز
پروتئازها آنزیم هایی هستند که پیوندهای پپتیدی پروتئین ها را تجزیه می کنند. کاسپاز و پروکاسپاز دو نوع پروتئاز هستند. کاسپاز یک آنزیم پروتئاز فعال است، در حالی که پروکاسپاز یک آنزیم پروتئاز غیر فعال است. بنابراین، این تفاوت اصلی بین کاسپاز و پروکاسپاز است.
