تفاوت کلیدی بین یوبی کوئیتیناسیون و سومویلاسیون در این است که یوبی کوئیتیناسیون یک اصلاح پس از ترجمه است که می تواند پروتئین ها را برای تجزیه علامت گذاری کند یا عملکردهای انفرادی دیگری داشته باشد در حالی که سومویله سازی یک اصلاح پس از ترجمه است که در سلول ها برای علامت گذاری پروتئین ها استفاده نمی شود. تنزل.
اصلاحات پس از ترجمه، تغییرات کووالانسی و آنزیمی هستند که پس از سنتز پروتئین اتفاق می‌افتند. این تغییرات فعالیت های پروتئینی را تنظیم می کند. پیوستن گروه های شیمیایی کوچک، قند، لیپیدها و پلی پپتیدها پروتئین ها را اصلاح می کند. Ubiquitin شناخته شده ترین اصلاح کننده پلی پپتیدی است. علاوه بر این، چندین پروتئین مشابه یوبیکوئیتین وجود دارد.اصلاح‌کننده کوچک مرتبط با یوبیکوئیتین (SUMO) یکی از این اصلاح‌کننده‌ها است. بنابراین، ubiquitination و sumoylation دو اصلاح پس از ترجمه هستند. یوبی کوئیتیناسیون پروتئین ها را برای تجزیه مشخص می کند. در مقابل، sumoylation برای علامت گذاری پروتئین ها برای تجزیه استفاده نمی شود. هر دو تغییر، محلی سازی و فعالیت پروتئین را تنظیم می کنند. آنها فرآیندهای برگشت پذیر هستند.
Ubiquitination چیست؟
Ubiquitin یک اصلاح کننده پلی پپتیدی است. این یک پروتئین کوچک است که به عنوان یک برچسب مولکولی در اصلاح پس از ترجمه پروتئین ها عمل می کند. Ubiquitination فرآیندی است که از ubiquitin برای اصلاح پس از ترجمه استفاده می کند. آنزیم های مختلف ترکیب کووالانسی یوبیکوئیتین را به پروتئین ها کاتالیز می کنند. در حضور ATP انجام می شود. آنزیم هایی که یوبی کوئیتیناسیون را کاتالیز می کنند، آنزیم های فعال کننده یوبی کوئیتین، آنزیم های مزدوج کننده یوبی کوئیتین و لیگازهای یوبی کوئیتین هستند.
شکل 01: Ubiquitination
Ubiquitination نقش مهمی در هدف قرار دادن پروتئین ها برای تجزیه پروتئولیتیک ایفا می کند. علاوه بر این، ubiquitination همچنین می تواند محلی سازی و فعالیت پروتئین را تنظیم کند. این فرآیند را می توان از طریق عمل آنزیم های deubiquitinase معکوس کرد.
SUMOylation چیست؟
SUMOylation یکی دیگر از اصلاحات پس از ترجمه با استفاده از اصلاح‌کننده‌های کوچک یوبیکوئیتین مانند (SUMOs) است. اتصال کووالانسی SUMO ها ساختار و عملکرد پروتئین را تغییر می دهد. SUMOylation به طور کووالانسی تعداد زیادی از پروتئین‌های درگیر در بسیاری از فرآیندهای سلولی از جمله بیان ژن، ساختار کروماتین، انتقال سیگنال و حفظ ژنوم را تغییر می‌دهد.
شکل 02: پروتئین SUMO
SUMOylation محلی سازی پروتئین و فعالیت مشابه با یوبی کوئیتیناسیون را تنظیم می کند. با این حال، بر خلاف یوبی کوئیتیناسیون، سومویلاسیون پروتئین ها را برای تجزیه برچسب یا علامت گذاری نمی کند. مانند یوبی کوئیتیناسیون، سومویله سازی یک فرآیند آنزیمی است که توسط آنزیم ها کاتالیز می شود.
شباهت‌های بین Ubiquitination و SUMOylation چیست؟
- Ubiquitination و Sumoylation دو اصلاح مهم پس از ترجمه هستند.
- هر دو سومویلاسیون و ubiquitination فرآیندهای برگشت پذیر هستند.
- آنها نقش مهمی در عملکردهای بیولوژیکی دارند.
- برخی پروتئین ها را می توان با SUMO و ubiquitin تغییر داد.
- هر دو فرآیند عملکرد پروتئین را تغییر می دهند.
- علاوه بر این، هر دو اصلاحات پس از ترجمه، محلی سازی و فعالیت پروتئین را تنظیم می کنند.
- آنها به آبشاری از آنزیم نیاز دارند.
تفاوت بین Ubiquitination و SUMOylation چیست؟
Ubiquitination و SUMOylation دو تغییر پس از ترجمه هستند که عملکرد پروتئین ها را تغییر می دهند. یوبی کوئیتیناسیون ترکیب کووالانسی یوبیکوئیتین به پروتئین است در حالی که SUMOylation افزودن SUMOs به پروتئین ها است. علاوه بر این، ubiquitination پروتئین ها را برای تجزیه پروتئولیتیک برچسب گذاری می کند در حالی که SUMOylation پروتئین ها را برای تخریب برچسب گذاری نمی کند. بنابراین، این تفاوت کلیدی بین ubiquitination و sumoylation است.
اینفوگرافیک زیر جزئیات بیشتری از تفاوت بین ubiquitination و sumoylation را نشان می دهد.
خلاصه - Ubiquitination در مقابل SUMOylation
Ubiquitination و sumoylation دو اصلاح مهم پس از ترجمه هستند.هر دو فرآیندهای برگشت پذیر هستند که توسط آنزیم ها کاتالیز می شوند. در ubiquitination، ubiquitin اصلاح کننده پلی پپتیدی است در حالی که در sumoylation، SUMOs اصلاح کننده هستند. یوبیکوئیتین ها به صورت کووالانسی با پروتئین ها ترکیب می شوند و ساختار و عملکرد آنها را تغییر می دهند. SUMOها در سومویلاسیون به پروتئین ها اضافه می شوند. SUMOylation از نظر طرح واکنش و کلاس های آنزیمی مورد استفاده مشابه با ubiquitylation است. اما، یوبی‌کوئیتیناسیون پروتئین‌ها را برای تجزیه وابسته به پروتئازوم برچسب‌گذاری می‌کند در حالی که سومویلاسیون در برچسب زدن پروتئین‌ها برای تخریب دخالتی ندارد. بنابراین، این تفاوت کلیدی بین ubiquitination و sumoylation است.
