پروتئین های انتگرال در مقابل پروتئین های محیطی
پروتئین ها به عنوان مولکول های ماکرو در نظر گرفته می شوند که از یک یا چند زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده اند. زنجیره های پلی پپتیدی از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند که توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده اند. ساختار اولیه پروتئین را می توان با توالی اسید آمینه تعیین کرد. ژن های خاصی برای بسیاری از پروتئین ها کد می کنند. این ژن ها توالی اسید آمینه را تعیین می کنند و در نتیجه ساختار اولیه آنها را تعیین می کنند. پروتئین های انتگرال و محیطی به دلیل وجودشان به عنوان "پروتئین های غشای پلاسما" در نظر گرفته می شوند. این پروتئین ها به طور کلی مسئول توانایی سلول در تعامل با محیط خارجی هستند.
پروتئین انتگرال
پروتئین های انتگرال عمدتاً به طور کامل یا تا حدی غوطه ور در دو لایه فسفولیپید غشای پلاسمایی یافت می شوند. این پروتئین ها هر دو ناحیه قطبی و غیر قطبی روی خود دارند. سرهای قطبی از سطح دولایه بیرون زده در حالی که نواحی غیر قطبی در آن تعبیه شده است. معمولاً فقط نواحی غیر قطبی با هسته آبگریز غشای پلاسمایی با ایجاد پیوندهای آبگریز با دم اسیدهای چرب فسفولیپیدها تعامل دارند.
پروتئین های انتگرالی که کل غشاء را از سطح داخلی به سطح بیرونی می پوشانند، پروتئین های گذرنده نامیده می شوند. در پروتئین‌های گذرنده، هر دو انتهایی که از لایه لیپیدی خارج می‌شوند، مناطق قطبی یا آبدوست هستند. نواحی میانی غیر قطبی بوده و دارای اسیدهای آمینه آبگریز در سطح خود هستند. سه نوع برهمکنش به جاسازی این پروتئین ها در دولایه لیپیدی کمک می کند، یعنی برهمکنش های یونی با سرهای قطبی مولکول های فسفولیپید، برهمکنش های آبگریز با دنباله های آبگریز مولکول های فسفولیپید و برهمکنش های خاص با نواحی خاصی از لیپیدها، گلیکولیگولیپیدها یا گلیکولیپیدها.
پروتئین محیطی
پروتئین های محیطی (پروتئین های بیرونی) در درونی ترین و بیرونی ترین دولایه فسفولیپیدها وجود دارند. این پروتئین ها مستقیماً از طریق برهمکنش با سرهای قطبی دولایه فسفولیپیدها یا به طور غیرمستقیم توسط برهمکنش با پروتئین های انتگرال به غشای پلاسما متصل می شوند. این پروتئین ها حدود 20 تا 30 درصد کل پروتئین های غشایی را تشکیل می دهند.
بیشتر پروتئین های محیطی در داخلی ترین سطح یا سطح سیتوپلاسمی غشاء یافت می شوند. این پروتئین‌ها از طریق پیوندهای کووالانسی با زنجیره‌های چربی یا از طریق الیگوساکارید به فسفولیپیدها محدود می‌شوند.
تفاوت بین پروتئین انتگرال و محیطی چیست؟
• پروتئین های محیطی در سطح غشای پلاسما وجود دارند در حالی که پروتئین های انتگرال یا به طور کامل یا تا حدی در لایه لیپیدی غشای پلاسمایی غوطه ور هستند.
• پروتئین های محیطی به صورت آزادانه به دولایه لیپیدی متصل می شوند و با هسته آبگریز بین دو لایه فسفولیپیدها برهمکنش ندارند.در مقابل، پروتئین های انتگرال محکم به هم متصل هستند و به طور مستقیم با هسته آبگریز غشای پلاسما در تعامل هستند. به این دلایل، تفکیک پروتئین انتگرال دشوارتر از پروتئین های محیطی است.
• درمان های خفیف می توانند برای جداسازی پروتئین های محیطی از غشای پلاسما استفاده شوند، اما برای جداسازی پروتئین های انتگرال، درمان های ملایم کافی نیستند. برای شکستن پیوندهای آبگریز، مواد شوینده مورد نیاز است. بنابراین، پروتئین های انتگرال را می توان از غشای پلاسمایی جدا کرد.
• پس از جداسازی این دو پروتئین از غشای پلاسمایی، پروتئین های محیطی را می توان در بافرهای آبی خنثی حل کرد در حالی که پروتئین های انتگرال را نمی توان در بافرهای آبی خنثی یا دانه ها حل کرد.
• برخلاف پروتئین‌های محیطی، پروتئین‌های انتگرال هنگام حل شدن با لیپید مرتبط هستند.
• نمونه هایی از پروتئین های محیطی اسپکترین گلبول های قرمز، سیتوکروم C و ATP-ase میتوکندری و استیل کولین استراز در غشاهای الکتروپلاکس هستند. نمونه هایی از پروتئین های انتگرال عبارتند از آنزیم های محدود به غشاء، گیرنده های دارو و هورمون، آنتی ژن و رودوپسین.
• پروتئین های انتگرال حدود 70٪ را نشان می دهند در حالی که پروتئین های محیطی نشان دهنده بخش باقی مانده از پروتئین های غشای پلاسما هستند.
