تفاوت اصلی بین سیستئین و سلنوسیستئین این است که سیستئین یک اسید آمینه پروتئین زا است که در ساختار خود گوگرد دارد، در حالی که سلنوسیستئین یک اسید آمینه پروتئین زا است که در ساختار خود سلنیوم دارد.
سیستئین و سلنوسیستئین دو اسید آمینه پروتئین زا هستند. اسیدهای آمینه پروتئین زا آمینو اسیدهایی هستند که در طی فرآیند ترجمه در پروتئین ها گنجانده می شوند. آنها برای بیوسنتز پروتئین های عملکردی بسیار مهم هستند. 22 آمینو اسید پروتئین زا با کدگذاری ژنتیکی در تمام اشکال زندگی شناخته شده وجود دارد. بیست اسید آمینه در کد ژنتیکی استاندارد وجود دارد و دو اسید آمینه را می توان با یک مکانیسم ترجمه ویژه ترکیب کرد.در میان این اسیدهای آمینه پروتئین زا، 9 اسید آمینه ضروری هستند و بقیه اسیدهای آمینه غیر ضروری هستند.
سیستئین چیست؟
سیستئین یک اسید آمینه پروتئین زا نیمه ضروری است که در ساختار خود گوگرد دارد. دارای فرمول شیمیایی HOOC-CH-(NH2)-CH2-SH. زنجیره جانبی تیول سیستئین اغلب به عنوان یک هسته دوست در واکنش های آنزیمی بیوشیمیایی شرکت می کند. گروه تیول می تواند تحت واکنش های ردوکس قرار گیرد. بنابراین سیستئین دارای خواص آنتی اکسیدانی است. خاصیت آنتی اکسیدانی سیستئین به طور معمول در گلوتاتیون تری پپتید، آنتی اکسیدان اصلی در بدن انسان بیان می شود. سیستئین توسط کدون های ژنتیکی UGU و UGC کدگذاری می شود. هنگامی که به عنوان یک افزودنی غذایی استفاده می شود، دارای شماره E E920 است.
شکل 01: سیستئین
سیستئین به عنوان اسیدهای آمینه زوئیتریون مانند دیگر وجود دارد. سیستئین یک باقیمانده رایج در غذاهای پر پروتئین است. ممکن است برای نوزادان، سالمندان و سایر افراد مبتلا به سندرم سوء جذب ضروری باشد. اگر مقدار کافی متیونین در دسترس باشد، سیستئین می تواند به طور معمول توسط بدن انسان سنتز شود. سیستئین به صورت صنعتی از طریق هیدرولیز مواد حیوانی مانند پر طیور یا موی گراز به دست می آید. علاوه بر این، سیستئین عملکردهای بیولوژیکی متعددی مانند پیش ساز آنتی اکسیدان گلوتاتیون، پیش ساز خوشه های آهن-گوگرد، خاصیت اتصال آهن به فلز، نقش های حیاتی در ساختار پروتئین و غیره دارد.
سلنوسیستئین چیست؟
سلنوسیستئین یک اسید آمینه پروتئین زا است که در ساختار خود سلنیوم دارد. از نظر ساختاری بسیار شبیه به سیستئین است. سلنوسیستئین آمینو اسید 21st است. هم یوکاریوت ها و هم پروکاریوت ها می توانند سلنوسیستئین را از طریق یک توالی نوکلئوتیدی به نام "عنصر SECIS" وارد پروتئین های خود کنند.این امر سلول‌ها را هدایت می‌کند تا یک کدون UGA (معمولاً کدون توقف) را به عنوان سلنوسیستئین ترجمه کنند. این اسید آمینه پروتئین زا در چندین آنزیم از جمله گلوتاتیون پراکسیداز، تترایدوتیرونین 5 دیودینازها، تیوردوکسین ردوکتازها، فرمات دهیدروژنازها، گلیسین ردوکتازها، سلنوفسفات سنتتاز 2، متیونین R سولفوکسید ردوکتاز هیدروژناز B1، وجود دارد. علاوه بر این، سلنوسیستئین اولین بار توسط بیوشیمیدان ترسا استادمن در موسسه ملی بهداشت کشف شد.
شکل 02: سلنوسیستئین
در حال حاضر، 136 پروتئین انسانی حاوی سلنوسیستئین شناخته شده است. علاوه بر این، از نظر بیوتکنولوژیکی در 73Se-labbled Sec در مطالعات توموگرافی گسیلی موقعیت (PET)، 75 Se-برچسب شده در Sec در برچسب زدن رادیویی خاص و 77 ایزوتوپ Se در NMR با وضوح بالا.
شباهت های بین سیستئین و سلنوسیستئین چیست؟
- سیستئین و سلنوسیستئین دو اسید آمینه پروتئین زا هستند.
- هر دو ساختارهای مشابهی دارند.
- اینها اسیدهای آمینه اسیدی هستند.
- آنها توسط بدن انسان تولید می شوند.
- آنها هم در پروکاریوت ها و هم در یوکاریوت ها یافت می شوند.
تفاوت بین سیستئین و سلنوسیستئین چیست؟
سیستئین یک اسید آمینه پروتئین زا است که در ساختار خود گوگرد دارد، در حالی که سلنوسیستئین یک اسید آمینه پروتئین زا است که در ساختار خود سلنیوم دارد. بنابراین، این تفاوت اصلی بین سیستئین و سلنوسیستئین است. علاوه بر این، سیستئین توسط کدون های ژنتیکی UGU و UGC کدگذاری می شود، در حالی که سلنوسیستئین توسط کدون ژنتیکی UGA کدگذاری می شود.
اینفوگرافیک زیر تفاوت های بیشتری را بین سیستئین و سلنوسیستئین به شکل جدولی برای مقایسه کنار هم فهرست می کند.
خلاصه - سیستئین در مقابل سلنوسیستئین
سیستئین و سلنوسیستئین دو اسید آمینه پروتئین زا هستند. آنها در طول ترجمه به صورت بیوسنتزی در پروتئین ها گنجانده می شوند. سیستئین دارای گوگرد در ساختار خود است، در حالی که سلنوسیستئین دارای سلنیوم در ساختار خود است. بنابراین، این تفاوت بین سیستئین و سلنوسیستئین را خلاصه می کند.
